水是肌肉组织的重要成分之一，存在于肌原纤维内、肌原纤维和肌肉细胞膜、肌肉细胞和肌肉细胞束之间[1-2]，约占肌肉组织总重的75%。在肌肉组织内部，存在着许多肌原纤维“间隙”，这些“间隙”是储存水的主要地方，但这些“间隙”易受宰前管理和宰后调理的影响。肌肉内部水的分布和移动对肉品的多汁性、嫩度、韧性以及肌肉形态有着重要影响[2-3]。据世界粮农组织(FAO)统计显示，我国是世界上活鹅养殖最多的国家，然而，目前我国鹅肉的加工产品仍以白条鹅、初级中式加工产品和冻鲜鹅为主，其产品品质低、保水性差且经济效益低，无法满足消费市场需求，加工份额逐渐萎缩。如何改善鹅肉保水性是提高市场竞争力亟需解决的问题。三磷酸腺苷(adenosine triphosphate，ATP)作为细胞代谢的能量物质，在肌肉组织新陈代谢和品质改善中扮演着重要角色。动物屠宰后，肌肉组织内的ATP快速消耗，肌肉组织收缩使得肌肉组织储水空间减少，保水性降低[4]，但有关外源注射或浸泡ATP对肌肉组织保水性的影响尚鲜见报道，其作用机制也未完全理解，因此，探索ATP处理对鹅肉组织保水性的影响十分必要。

在肌肉组织中，肌动蛋白和肌球蛋白相互作用编织成肌原纤维骨架，该骨架与肌肉组织的保水性变化密切相关。动物在屠宰后，肌肉组织中缺血、缺氧，此时肌肉组织中ATP 的消耗速率超过ATP的合成速率，肌肉内所含有的ATP仅能维持肌肉组织短暂的生命活动，导致肌动蛋白和肌球蛋白紧密结合形成肌动球蛋白，减少肌肉组织的储水空间并降低肌肉保水性。研究表明，外源添加ATP能解离鸡肉、牛肉和猪肉组织的肌动球蛋白，使紧密交织在一起的肌动球蛋白网络松弛[5]。前期研究发现鹅肉宰后肌动蛋白发生解聚，使得肌肉组织的肌球蛋白和肌动蛋白骨架溃散，肌原纤维小片化指数增加[6]。上述研究表明，宰后ATP处理促进了肌动球蛋白的解离和肌动蛋白的解聚，使得肌动球蛋白网络松弛，松弛后的肌动球蛋白是否贡献肌肉保水性值得深入研究。此外，Bandorowicz-Pikua等[7]研究表明，ATP能诱导蛋白空间构象的改变和蛋白二级结构含量的变化。Huff-Lonergan等[1]研究表明，蛋白空间结构变化与肌肉组织的保水性密切相关。目前，关于ATP对肌原纤维蛋白二级结构的影响，以及无肌原纤维蛋白二级结构和肌肉组织保水性联系的研究尚鲜见报道。

根据空间自相关的原理，一般情况下，相邻地域范围的相互作用更加紧密。在市辖区经济与县域经济的耦合系统中，相邻区域会形成一个区域系统，不同系统间耦合的状态也不相同[9]。在福州市市辖区经济与县域经济耦合关联矩阵的基础上，通过计算得出各研究地区的耦合度。在数据软件Geoda的支持下得出福州市13个研究单元的耦合度空间分布图(图1)。

拉曼光谱是分析蛋白二级结构变化的有效手段，它是在分子水平上，通过监测肌原纤维蛋白中分子振动反映蛋白构象变化的一种技术[8]。拉曼光谱测量的是分子振动信息，而红外光谱则是测量分子吸收。与其他光谱相比，拉曼光谱最大的优势是有更高的分子振动选择性，且不受食物基质中水分的干扰。目前，拉曼光谱在分析蛋白质二级结构变化、预测肉品质量等方面已得到广泛应用。Beattie等[9]利用拉曼光谱分析牛肉品质时发现，拉曼光谱预测与消费者的接受程度呈良好的相关性；Sun等[10]利用拉曼光谱技术分析广式香肠加工过程中肌原纤维蛋白二级结构含量变化，并揭示了蛋白二级结构与广式香肠的品质之间的联系。利用拉曼光谱技术可探究ATP处理对肌肉组织中蛋白二级结构的变化，从而为研究蛋白结构与肌肉组织保水性变化提供必要保障。

鉴于此，本研究利用高效液相色谱分析ATP处理对鹅肉组织的能量物质代谢情况，采用透射电镜观察肌肉组织超微结构的影响，利用拉曼光谱技术测定鹅肉组织的肌原纤维蛋白二级结构变化，并分析肌肉组织的蒸煮损失率的变化，以期为探索鹅肉加工厂产业出品率、突破鹅肉加工业瓶颈提供新思路，丰富肉品理论知识宝库。

式中:PSTC——标准测试条件下(入射强度为1 kW/m2,外界温度为298.15 K)的最大测试功率;

1 材料与方法

1.1 材料与试剂

Tecan M200酶标仪，奥地利Tecan公司；Agilent 1260高效液相色谱，美国Agilent公司；Hitachi H-7650透射电镜，日本日立公司；inVia-Reflex拉曼光谱仪，美国Renishaw公司；分析天平MS204，美国Mettler公司；恒温水浴锅HBC5，德国IKA公司；DY89-I 高速匀浆机，宁波新芝公司。

选择2017年4月—2018年4月在本院就诊的膝关节置换术患者330例作为研究对象。根据护理方式的不同，将其分为两组，对照组和观察组。对照组患者中，男82例，女83例，年龄为57～78岁，平均年龄为（72.2±4.6）岁，病程为3～12年，平均病程为（6.3±1.3）；观察组组患者中，男85例，女80例，年龄为59～83岁，平均年龄为（73.2±5.1）岁，病程为2～11年，平均病程为（6.4±1.4）年。两组患者在一般临床资料比较，差异不具有统计学意义（P＞0.05），具有可比性。

1.2 主要仪器

浙东大白鹅(75日龄)，体重为4 025±35 g，购自宁波象山大白鹅养殖基地；三磷酸腺苷(adenosine triphosphate, ATP)、二磷酸腺苷(adenosine diphosphate, ADP)、一磷酸腺苷(adenosine monophosphate, AMP)、甲醇均为色谱纯，购自美国Sigma公司；戊二醛、高氯酸、氢氧化钾、磷酸二氢钾和磷酸氢二钠等均为分析纯，购自国药集团化学试剂有限公司。

7)车辆不具备“自里向外燃烧”的“自燃车辆”的特征。根据现场判断，奥迪轿车是正向进入车库的，因鞭炮的原因点燃了液化石油气，起火点的火焰点燃了二层“阁楼”的木质隔板和存放的杂物，导致了导致库内的奥迪牌轿车烧毁。起火点对应的位置是奥迪牌轿车的右前轮。

1.3 样品前处理

2.1.3 肌肉组织中AMP含量分析 由图3可知，在成熟过程中，3个处理组的肌肉组织AMP含量均显著降低，成熟168 h时均达到最小值，此时CK、10和20 mmol·L-1组的AMP含量分别为0.22、0.32和0.58 μmol·g-1 muscles。CK的AMP 含量在成熟24 h内显著降低，在48、96和168 h时保持相对稳定；10 mmol·L-1和20 mmol·L-1处理组的AMP 含量在24、48、96和168 h均显著降低；与CK相比，10 mmol·L-1处理组的AMP 含量仅在宰后成熟96 h内高于CK，20 mmol·L-1处理组的AMP 含量在整个成熟过程中均显著高于CK。

1.4 肌肉组织中ATP、ADP和AMP含量的测定

ATP、ADP和AMP含量的测定：Agilent 1260液相色谱仪，反相C18色谱柱 (Zorbax SB 4 mm×250 mm，5 μm粒径)，柱温25℃、流速1 mL·min-1，流动相A为25 mmol·L-1磷酸钾缓冲液(25 mmol·L-1KH2PO4-K2HPO4，1 mmol·L-1 EDTA，pH值6.0)，流动相B为甲醇，洗脱程序中流动相磷酸钾缓冲液-甲醇的比例为92.5∶7.5，进样量15 μL，洗脱时间15 min，检测波长254 nm。通过保留时间和峰面积进行ATP、ADP和AMP含量的定性和定量分析，每个试验样品重复5次。

由图4可知，在整个成熟过程中，20 mmol·L-1 处理组的肌肉Z线和I带在成熟48 h明显崩解和溃散；10 mmol·L-1 处理组的肌肉Z线和I带则在宰后96 h明显崩解；CK的肌肉组织结构显示，仅在成熟168 h时其组织的Z线和I带明显崩解。此外，与CK相比，在整个成熟过程中，ATP处理组明显观察到肌原纤维的肿胀。由图5可知，CK的肌节长度在整个成熟过程中无显著变化，10 和20 mmol·L-1 处理组的肌节长度在宰后分别呈先增加后降低的趋势。在成熟168 h时，CK、10 和20 mmol·L-1 处理组的肌节长度分别为1.18、1.28和1.33 μm。与CK相比，20 mmol·L-1 处理组在宰后成熟24、48、96和168 h均显著高于CK的肌节长度。综上，外源增加ATP阻止了肌节的收缩，促进了肌肉组织的溃散和贡献肌肉组织肌的原纤维小片化形成。

肌肉组织内核苷酸的含量测定参考Aliani等[11]的方法并稍作修改。准确称取去除可见脂肪和结缔组织的鹅肉样品2.0 g于50 mL的离心管中，加入6 mL 0.6 mol·L-1的高氯酸溶液，然后于冰浴下用高速匀浆机匀浆3次(转速10 000 r·min-1、每次15 s、间隔30 s)，然后在4℃条件下，3 000×g离心15 min，取上清液用 4 mol·L-1 KOH溶液中和多余的高氯酸，使得提取液的pH值为6.0～7.0。将中和后的提取液转移至离心管中，再次离心(4℃，3 000×g，15 min)，收集上清液，经0.22 μm滤膜过滤后于-80℃保存，采用高效液相色谱系统分析核苷酸浓度的变化。

1.5 肌肉组织结构的微观变化

2.1.1 肌肉组织中ATP含量分析 由图1可知，在成熟过程中，3个处理组的肌肉组织ATP含量均显著降低，且均在成熟168 h时达到最小值，此时CK、10和20 mmol·L-1处理组的ATP含量分别为1.31、1.47和1.84 μmol·g-1 muscles。CK和10 mmol·L-1处理组的ATP含量在宰后成熟24、48、96和168 h显著降低，20 mmol·L-1处理组的ATP 含量在24、96和168 h显著降低；与CK相比，20 mmol·L-1处理组的ATP 含量在整个成熟过程中均显著高于CK，10 mmol·L-1处理组的ATP含量仅在宰后0～48 h内高于CK。

1.6 肌原纤维蛋白二级结构的分析

参考周昌瑜等[13]的方法并稍作修改。将样品组织切成5～10 mm的切片，放置在载玻片上，选用532 nm离子激光器，功率140 mW，曝光时间10 s，用20倍长聚焦镜头将激光聚焦于载玻片上的肉样，扫描3次，获取400～4 000 cm-1范围的拉曼光谱。每个试验重复7次，以苯丙氨酸的单基取代苯基环在1 003 cm-1伸缩振动强度作为内标进行归一化，用Labspec 5软件对图谱进行平滑和基线校正，peak fit软件对肌原纤维蛋白的酰胺Ⅰ带进行分峰和峰面积计算。

1.7 肌肉组织蒸煮损失率的测定

蒸煮损失率的测定参考Schönfeldt等[14]的方法并稍作修改。取大小约为1 cm×1 cm×0.5 cm的鹅肉样品，准确称重(m1)精确到0.1 mg，密封后置于85℃水浴锅进行水浴，当肉样的中心温度到达75℃后保持20 min，然后迅速在冰上冷却到室温，用吸水纸吸干表面水分，再次称重(m2)。每组样品重复7次。按照公式计算蒸煮损失率：

蒸煮损失率=(m1-m2)/m1×100%

1.8 数据处理

采用SAS 8.0 软件的方差分析程序中两因素(ATP处理和成熟时间)的Duncan′s Multiple Range Test进行试验数据分析。统计模型中显著水平设置为0.05。所有数据均表示为平均值±标准差。

2 结果与分析

2.1 肌肉组织中ATP、ADP、AMP含量的分析

参考Huang等[12]的方法并略作修改。取肉块沿肌纤维方向切成0.5 mm×0.2 mm×1 mm的薄片，固定于10 mmol·L-1 磷酸缓冲液(phosphate buffers，PBS) (含137 mmol·L-1NaCl、2.7 mmol·L-1KCl、4.3 mmol·L-1Na2HPO4、1.4 mmol·L-1 KH2PO4，pH值7.4) 配置的2.5%的戊二醛中，4℃条件下过夜，然后用10 mmol·L-1PBS冲洗3次，于四氧化锇中固定2 h，再次漂洗后用2%乙酸双氧铀染色1 h。接着乙醇梯度脱水：50%乙醇脱水10 min、75%乙醇脱水10 min、95%乙醇脱水10 min、100%乙醇脱水 20 min，用环氧树脂包埋薄片，用于观察肌原纤维的超微结构。每个样品均随机挑选7个区域拍照，每个试验样品重复5次。

  

注：不同小写字母表示差异显著(P<0.001)。下同。Note: Different lowercase letters mean significant difference at 0.001 level. The same as following.图1 鹅肉组织中ATP含量的变化Fig.1 Changes of ATP content in goose muscle tissue during postmortem aging

2.1.2 肌肉组织中ADP含量分析 由图2可知，在整个成熟过程中，3个处理组的肌肉组织ADP含量均显著降低，且均在成熟168 h时达到最小值，此时CK、10和20 mmol·L-1处理组的ADP含量分别为0.89、1.19和1.89 μmol·g-1 muscles。与CK相比，10 mmol·L-1处理组的ADP 含量在宰后成熟48 h范围内显著高于CK；20 mmol·L-1处理组的ADP 含量在整个成熟过程中均显著高于CK。

  

图2 宰后鹅肉组织内ADP含量变化Fig.2 Changes of ADP content in goose muscle tissue during postmortem aging

取36只浙东大白鹅于宁波当地屠宰场屠宰，放血后15 min内取鹅胸肉，沿肌纤维方向切成4×36个肉条(每个肉条大小为2 cm×1 cm×1 cm)和3×36的肉块(每个肉块0.8 cm3)，分别选取肌原纤维完整、尺寸大小一致的126个肉条和75个肉块作为试验样品。将肉条和肉块均等分为3份，4℃条件下，分别于蒸馏水(对照，CK)、10和20 mmol·L-1 ATP溶液中浸泡0.5 h，浸泡结束后立即沥干，然后转移到塑料托盘中并用保鲜膜(O2、CO2、水蒸气透过率分别为14 483 cm3·m-2·24 h-1·atm-1、63 683 cm3·m-2·24 h-1·atm-1、 54 g·m-2·24 h-1)包装，置于4℃条件下成熟168 h。在鹅肉成熟0、4、24、48、96和168 h期间，每个处理组取出7个肉条用于肌肉细胞中ATP、ADP和AMP含量，肌原纤维蛋白二级结构及保水性分析；鹅肉成熟期间的0、24、48、96和168 h，每个处理组取出5个肉块用2.5%戊二醛固定，然后用于观察肌肉组织的超微结构。每次取样的肉条和肉块至少来自于3只不同的浙东大白鹅。

  

图3 宰后鹅肉组织内AMP含量变化Fig.3 Changes of AMP content in goose muscle tissue during postmortem aging

2.2 肌肉组织微观结构分析

食品安全大数据具有多源性、多维性、不确定性、关联性等特征[7]，食品安全大数据分析思考从不同角度或立场对数据进行处理分析会得到不一样的结果，并能应用在不同的方面，但也由于食品安全大数据的特征多样，数据分析处理过程中无可避免会出现分析结果混杂重叠和遗漏，因此应有一种统一的数据处理分析方法，即食品安全大数据三维度分析法。将数据按照属性特征、时间特征、空间特征3个维度进行分析，将食品安全属性数据如肉类及其制品抽检数据的属性特征有食品亚类、检验项目和抽样环节，与时间、空间数据融合，反映出其属性的内在联系及随时间变化趋势和空间分布规律。

2.3 肌原纤维蛋白二级结构变化分析

由图6、表1可知，3个处理组的肌肉组织在整个成熟过程中α-螺旋含量均显著降低，成熟168 h时，CK、10和20 mmol·L-1 处理组的含量分别为43.32%、39.23%和35.72%；β-折叠、β-转角和无规则卷曲的含量在整个成熟过程中均显著增加。与CK相比，20 mmol·L-1 处理组在宰后成熟24、48、96和168 h时α-螺旋的含量较低；10 mmol·L-1 处理组的α-螺旋含量在48、96和168 h显著低于CK(P<0.001)。10 和20 mmol·L-1 ATP处理组的β-折叠含量则在宰后成熟48、96和168 h均显著高于CK，但10 mmol·L-1 处理组与20 mmol·L-1 处理组的β-折叠含量无显著差异。整个成熟过程中，3个处理组间的β-转角无显著差异；20 mmol·L-1 处理组的无规则卷曲含量在宰后成熟48、96和168 h显著高于CK。综上，ATP 浸泡鹅肉组织促进了肌原纤维蛋白二级结构的α-螺旋向β-折叠和无规则卷曲转变。

2.4 肌肉组织蒸煮损失率分析

由图7可知，鹅肉成熟过程中，3个处理组的蒸煮损失率具有相似的变化趋势，但在不同的成熟时间点各组蒸煮损失率不尽相同。在宰后成熟24 h后，3个处理组的鹅肉蒸煮损失率均显著降低，在成熟168 h时，CK、10和20 mmol·L-1 处理组的含量分别为26%、23.28%和20.75%。与CK、10 mmol·L-1 处理组相比，20 mmol·L-1 处理组在宰后成熟48～168 h有更低的蒸煮损失率。蛋白质二级结构和蒸煮损失率相关性分析结果显示，α-螺旋与蒸煮损失率呈显著正相关(r=0.92，P<0.001)；β-折叠(r=-0.87，P<0.001)、β-转角(r=-0.72，P<0.001)、无规则卷曲(r=-0.85，P<0.001)与蒸煮损失率均呈现极显著负相关。

3 讨论

为了评估宰后成熟过程中鹅肉肌肉组织的能量代谢情况，采用高效液相色谱定量分析了鹅肉组织中ATP、ADP和AMP的含量变化，在整个成熟期间，CK的ATP含量均显著降低，成熟至168 h时ATP 含量为1.38 μmol·g-1 muscles。Henckel等[15]研究发现猪肉宰前骨骼肌的ATP含量为4.5 μg·g-1，宰后24 h ATP含量下降为0.0545 μg·g-1；Aliani等[11]发现刚屠宰后鸡肉组织中的ATP含量为2.4 μmol·g-1，冷藏200 h后下降至0.12 μmol·g-1。在本研究中，鹅肉组织中含有更高的ATP含量。在整个成熟过程中，与CK相比，10和20 mmol·L-1 处理组肌肉组织中ATP含量显著增加，这可能是由于浸泡过程中，溶液中的ATP渗透到肌肉组织；CK的ADP含量从宰后的2.79 μmol·g-1 muscles降低至0.89 μmol·g-1 muscles。曹锦轩[16]研究宰后牛肉成熟过程时发现，牛肉组织中的ADP含量在宰后0～24 h显著下降；Aliani等[11]发现刚屠宰的鸡肉组织中的ADP含量为1.01 μmol·g-1，冷藏200 h后下降至0.16 μmol·g-1。本试验结果与此相似，但ADP含量更高，可能是由于鸡和鹅属于不同的物种，其体内ATP的分解代谢程度不同。在整个成熟过程中，3个处理组中ATP、ADP和AMP含量均显著降低，这可能会促进肌肉组织中肌苷酸IMP的生成[11]。

  

注：A：CK，B：10 mmol·L-1 处理组，C：20 mmol·L-1 处理组；3个处理组中0、1、2、4、7分别代表宰后成熟0、24、48、96、168 h；箭头所指之处表示肌原纤维显著断裂。Note: A: CK. B: 10mmol·L-1 treatment. C:20 mmol·L-1 treatment. Among the three treatment groups, 0, 1, 2, 4, 7 represents 0, 24, 48, 96 and 168 h conditioning, respectively. Arrows indicated that mofibrils were significantly disrupted.图4 宰后成熟过程中肌肉组织的超微结构变化Fig.4 Ultrastructural changes of muscle tissue during postmortem aging

 

表1 ATP浸泡处理对肌原纤维蛋白二级结构含量的影响Table 1 Effect of ATP marination on secondary structural content of myofibrillar proteins during postmortem aging /%

  

二级结构类型Secondarystructure处理Treatments成熟时间Postmortemstoragetime/h0244896168α-螺旋α⁃helicalCK58 47±0 83a54 81±0 61bc51 76±0 92e47 58±1 19g43 32±1 04i10mmol·L-1ATP55 06±0 91ab53 79±0 71cd49 51±0 86f45 75±0 95h39 23±1 51j20mmol·L-1ATP56 31±0 82ab52 27±0 89de48 44±0 54fg42 51±0 94i35 72±1 15kβ-折叠β⁃sheetCK14 48±0 55e14 89±0 35de16 35±0 92d17 76±0 54c20 09±0 52b10mmol·L-1ATP15 08±0 83de15 26±0 59de18 45±0 57c20 18±0 59b23 16±0 97a20mmol·L-1ATP14 38±1 04e16 33±0 55d17 91±0 35c21 51±1 03b24 19±1 67aβ-转角β⁃turnCK17 25±1 02e18 19±0 57de18 97±0 88bcd19 61±0 69bcd20 53±0 77ab10mmol·L-1ATP18 52±0 99de19 34±0 74bcd18 22±0 76de20 36±0 71abc21 54±0 85a20mmol·L-1ATP18 29±0 89de19 76±0 43bcd18 80±0 39cde20 12±0 49abc20 57±1 62ab无规则卷曲RandomcoilCK9 79±1 02g12 11±0 41ef12 92±1 35de15 05±0 58cb16 08±0 62b10mmol·L-1ATP11 36±0 54fg10 86±0 64fg13 82±0 29cd13 71±0 27cd16 07±0 49b20mmol·L-1ATP11 02±0 49fg11 66±1 15ef14 86±0 37bc16 21±0 79b19 51±0 84a

注：不同小写字母表示处理组间差异显著(P<0.001)。

Note: Different lowercase letters mean significant difference at 0.001 level among treatments.

  

图5 宰后成熟过程中肌肉组织的肌节长度变化Fig.5 Sarcomere changes of muscle tissue during postmortem aging

  

图6 ATP处理后肌肉组织中肌原纤维蛋白的酰胺Ⅰ带拉曼光谱拟合图Fig.6 Deconvolved and curve-fitted Raman bands of amide I of myofibrillar proteins after ATP treatments

  

图7 ATP处理后肌肉组织蒸煮损失率的变化Fig.7 Changes of the cooking loss in muscle tissue during postmortem aging

肌原纤维是组成肌肉组织的最小单位，肌原纤维结构的完整性与肌肉的嫩度密切相关。Lametsch等[17]研究指出肌肉组织中N2-线(nebulin 和 titin)的崩解能有效贡献于肌肉组织的嫩度；Taylor等[18]指出肌肉组织中I带和Z线的崩解是肌肉嫩化和保水性变化的直接原因。研究表明，宰后成熟过程中，连接肌肉骨架的蛋白降解能有效削弱肌肉组织或使其溃散，从而使其组织进一步嫩化[17-18]。动物屠宰后由于缺血、缺氧需要进一步成熟才能获得最佳的食用品质，但成熟是肌肉组织经历复杂变化的过程，受到许多因素的调控，如肌肉组织能量代谢的不平衡、尸僵的出现和肌原纤维蛋白的降解等。Goll等[19]研究发现肌肉组织中添加外源ATP能有效延缓肌肉组织进入尸僵状态。Okitani等[5]发现ATP、ADP和AMP能有效阻止肌球蛋白和肌动蛋白之间的交互作用，促肌动蛋白从肌动球蛋白中游离出来。Shen等[20]研究表明，肌动球蛋白的交互作用和肌肉组织的保水性变化密切相关。本研究中，ATP浸泡鹅肉处理后，肌肉组织的Z线和I带在宰后储存过程中明显溃散和降解，这可能是由于ATP浸泡增加了肌肉组织内ATP的浓度，一方面使得肌动球蛋白的交互作用减弱，释放出了游离的肌动蛋白，另一方面可能是由于ATP直接参与肌肉组织的肌动蛋白微丝的解聚[21]，从而削弱了微丝骨架，使得肌肉组织的Z线和I带崩解和溃散。

我们应增强文化自信，积极推进文明交流互鉴，书写民心相通、文明互鉴、发展成果共享的多彩篇章。各种文明在其悠久的发展过程中异彩纷呈、各有千秋，但其思想、价值、行为的“同”远大于“异”，正所谓“东海西海，心理攸同”。比如，各种文明皆有真善美的追求，都有诗歌、绘画、音乐、雕塑等艺术。中国是盛产诗人的国度，波斯也有享誉世界的文坛四柱，印度有迦梨陀娑、泰戈尔，阿拉伯有努瓦斯、穆太奈比，欧洲有荷马、莎士比亚，美洲有聂鲁达、惠特曼等著名诗人。寻求不同文明之间的“同”与“通”，是推进传统与现代艺术建设的精神基石。

肌原纤维蛋白结构与肌肉组织的保水性密切相关[22]。拉曼光谱是分析肌原纤维蛋白二级结构变化的有效技术，酰胺Ⅰ带是表征肌原纤维蛋白二级结构变化的主要特征带[13]。Sun等[10]利用拉曼光谱分析了广式香肠加工过程中肌原纤维蛋白的二级结构，并指出加工过程中肌原纤维蛋白的α-螺旋逐渐转变为β-折叠。Herrero等[23]研究冷藏或冷冻条件下鳕鱼的肌肉蛋白二级结构也发现，α-螺旋逐渐降低，且减少的α-螺旋转变为β-折叠。本试验中，CK和ATP处理组的α-螺旋含量逐渐下降，β-折叠和无规则卷曲含量逐渐上升；此外，20 mmol·L-1 ATP处理促进了α-螺旋逐渐转变为β-折叠和无规则卷曲。这可能是由于鹅肉宰后ATP浸泡处理促进了肌原纤维骨架的溃散，特别是促进肌动蛋白丝解聚为单体。外源注射或采用不同方式都会改变肌原纤维蛋白二级结构含量。Wu等[24]研究发现猪肉经高盐腌制后，蛋白中α-螺旋含量显著下降。Beattie等[25]发现α-螺旋含量与β-折叠含量的比率是影响牛肉嫩度和保水性的重要因素。此外，与嫩度较好的肌肉相比，嫩度较差的肌肉二级结构中含有大量的β-折叠[26]。Colaianni等[27]利用拉曼光谱证明肌肉组织中蛋白分子与水通过氢键结合，进而影响肌肉组织的保水性。

活动中进行了LEED认证授牌仪式，玫琳凯大厦获得LEED既有建筑运营和维护V4金级认证，是上海第一家获得该认证的物业公司。玫琳凯公司还与江宁街道签署了“共建绿色社区”的框架协议，共同开展环保科普类讲座。并结合玫琳凯“玫好家园志愿者”项目，推广垃圾分类，协助江宁街道推进社区垃圾分类绿色账户和两网融合等环保公益活动。

蒸煮损失率是评价肉品在成熟过程中保水性的重要指标，也是衡量肉品品质的重要方法。研究表明，宰后的肌肉在成熟过程中，其品质逐步得到改善，保水性也随之变化。Kim等[28]研究发现，成熟早期牛肉肌肉的蒸煮损失率逐渐增大，但Suliman等[29]发现注射CaCl2溶液的骆驼肌肉蒸煮损失率在成熟过程中无显著变化。本试验中，宰后成熟前期未观察到蒸煮损失率的增加，这可能是由于鹅肉组织经取样和浸泡处理后尸僵现象不明显，肌节长度变化确认了尸僵不明显这一推测。Klinhom等[30]指出在成熟过程中，连接组织中的胶原质会形成具有强收缩力的三维网状结构，进而阻止蛋白的延展，减少蛋白与自由水作用的表面积。Bertram等[31]研究发现肌肉中的水分布与肌原纤维蛋白二级结构中的α-螺旋、β-折叠的含量密切相关。在本试验中，20 mmol·L-1 处理组的鹅肉蒸煮损失率在宰后成熟48 h后显著低于CK，这可能与ATP处理改变了肌原纤维蛋白的二级结构，从而增加了肌原纤维蛋白与水交互作用有关。ATP处理显著增加了肌原纤维蛋白中α-螺旋向β-折叠和无规则卷曲转变，这种转变可能增加了肌肉组织对水的束缚，使得鹅肉组织在成熟后期有更低的蒸煮损失率。本研究中，α-螺旋与蒸煮损失率呈显著正相关，无规则卷曲与蒸煮损失率呈负相关，这表明宰后成熟后期，肌肉组织中低的蒸煮损失率可能归因于肌原纤维蛋白二级结构中高的无规则卷曲含量。

4 结论

ATP浸泡处理鹅肉增加了肌肉组织中ATP含量并加速了ATP的分解代谢，使得肌肉组织中含有更高的ADP和AMP含量，同时促进了肌肉组织Z线和I带的断裂，也增加了肌原纤维蛋白的α-螺旋向无规则卷曲和β-折叠转变，降低了肌肉组织的蒸煮损失率。因此，ATP浸泡处理可能通过增加肌原纤维蛋白无规则卷曲的含量增强肌原纤维蛋白和肌肉中游离水的交互作用，从而增加肌肉组织的保水性。本研究为改善鹅肉保水性提供了新思路。

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