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光谱法研究小分子与蛋白质间相互作用的进展

更新时间:2009-03-28

外源性小分子包括药物、食品添加剂、染料、表面活性剂和持久性有机汚染物等。随着科技的发展与人民生活水平的提高,越来越多的外源性小分子进入人类的生产和生活环境当中,这些外源性小分子通过呼吸、饮食或皮肤接触等途径进入人体后,与蛋白质和脱氧核糖核酸(DNA)等生物大分子的靶部位结合,引起一系列生物体内的物理或化学变化[1]。研究外源性小分子与蛋白质之间的相互作用机制是化学、环境科学、生命科学、药物化学、临床医学、食品科学等领域的热点问题之一。

重点综述了紫外光谱法、荧光光谱法、傅里叶变换红外光谱法和圆二色光谱法在研究外源性小分子与蛋白质相互作用等方面的应用,对于揭示小分子在生物体内的活性、药理作用或毒理作用具有重要意义。

1 紫外-可见吸收光谱法

紫外-可见吸收光谱法是用于表征蛋白质结构变化及蛋白质-小分子复合物生成的常用方法之一[2]。蛋白质在紫外光区有强吸收峰,一般210 nm为肽键吸收峰,280 nm为芳香族氨基酸吸收峰。通常小分子与蛋白质的结合使得生色团暴露在蛋白质分子表面或深埋在蛋白质分子内部,即生色团周围微环境改变,而溶剂的极性及其在非极性溶剂中疏水环境的变化导致紫外吸收峰红移或蓝移[3]。因此通过观察小分子与蛋白质作用前后紫外吸收光谱的变化,可推断蛋白质分子中氨基酸残基所处微环境的变化,进而揭示小分子对蛋白质分子构象的影响。Buddanavar等[4]研究了药物阿托西汀(ATX)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明,ATX使得BSA位于280 nm处的紫外吸收峰红移至284 nm,因此推断ATX改变了BSA的疏水环境,而色氨酸残基所处环境的极性变化又导致了BSA的构象发生改变。Sun等[5]研究了食品防腐剂噻苯咪唑(TBZ)及其在体内的氧化产物5-羟基噻苯咪唑(5-OH-TBZ)与人血清白蛋白(HSA)间相互作用机理,紫外吸收光谱显示TBZ和5-OH-TBZ均使得HSA的吸光度增大并伴有红移现象,因此可推断TBZ和5-OH-TBZ导致HSA骨架部分松散以及多肽链伸展,即HSA中氨基酸残基的疏水性增加且微环境发生变化。

夏热冬暖地区装配式民用建筑混凝土预制外墙板热工性能分析 赵立华 段骁健 郑林涛 等 2018/02 46

2 荧光光谱法

荧光光谱法具有简便快速、灵敏度高等优点,被广泛应用于小分子与蛋白质相互作用的研究。蛋白质分子中含有的色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)三种芳香族氨基酸残基,在紫外光的照射下会发射荧光,一般348 nm为Trp的荧光峰,303 nm为Tyr的荧光峰,282 nm为Phe的荧光峰,其中Trp的荧光强度最强,而Phe由于量子产率很低荧光强度最弱[6]。通过观察小分子与蛋白质相互作用前后Tyr残基和Trp残基荧光强度的变化,可获得激发光谱/发射光谱、荧光强度、量子产率、荧光寿命、荧光偏振等荧光参数,进而可推断氨基酸残基的微环境变化、结合位置、结合常数以及蛋白质的构象变化等信息。

2.1 荧光猝灭法

F0/F=1+Kqτ0(Q)=1+Ksv(Q)

荧光猝灭法是研究小分子与蛋白质作用机制最常用的方法。荧光猝灭是指由于荧光物质与猝灭剂作用,致使荧光物质的荧光量子效率降低,荧光强度下降的现象。荧光猝灭机制主要有三种:静态猝灭、动态猝灭及非辐射能量转移。静态猝灭和动态猝灭都遵从Stern-Volmer方程[7]

(1)

顾名思义,人生价值观是指关于人生价值的根本观点和看法,说到底就是对人生目的和人生意义的认识。人生价值观决定人生态度。而人生价值观又是由人生的理想和信念所决定。有了伟大的理想和信念才能树立正确的人生价值观。因此,我们论及方志敏的人生价值观,首先必须了解方志敏的人生理想和信念。

2.2 同步荧光光谱

实施前患者对护理非常满意76例,占40.43%,较为满意68例,占36.17%,不满意44例,占23.40%,总满意率为76.60%;实施后患者对护理非常满意102例,占54.26%,较为满意84例,占44.68%,不满意2例,占1.06,总满意率为98.94%,改进方案实施后患者对护理满意度明显高于实施前,组间比较具有统计学意义(P<0.05)。

2.3 三维荧光光谱

圆二色光谱法(CD)根据含有手性基团和结构的生物大分子对左、右圆偏振光吸收程度不同,以获取手性非对称分子内部结构信息的方法,是目前应用最为广泛的研究蛋白质构象的方法之一[31]。蛋白质圆二色光谱峰一般出现在远紫外区(185~245 nm)和近紫外区(245~320 nm)。远紫外区的圆二色光谱特征峰可以判定蛋白质多肽主链构象变化[32];近紫外区圆二色光谱可以表征芳香氨基酸的侧链和二硫键等三级结构特征[33]。通过测定与小分子作用前后蛋白质的圆二色谱,并对构象的特征峰进行拟合计算,定量检测蛋白质构象的变化情况。程姣燕等[34]采用CD光谱法研究了新型喹啉类化合物6-乙基-4-乙氧羰基-2-(4-氰基苯基)喹啉(EECCPQ)与BSA的相互作用。实验结果表明加入EECCPQ后,BSA在208 nm的吸收带基本消失,222 nm的吸收带强度减弱。BSA的α-螺旋含量由63.50%降至26.98%,β-折叠由13.60%增加至17.60%,无规则卷曲含量从15.46%增至35.31%,BSA二级结构从α-螺旋向无规则卷曲转变,说明与EECCPQ的作用扰乱了BSA原本规则紧凑的结构,呈现出一种疏松的状态。Tian等[35]采用CD光谱法研究了亚精胺(MINS)与BSA的相互作用机制,实验结果表明加入MINS后,BSA的CD光谱数据变化不显著,因此推断MINS只引起了BSA构象的微弱变化,但并没有破坏BSA螺旋结构的稳定性。Liu等[36]采用CD光谱法研究了环糊精对BSA与阴离子表面活性剂十二烷基苯磺酸钠(SDBS)相互作用的影响。实验结果表明,环糊精能与SDBS结合,破坏SDBS-BSA复合物,而此时BSA的结构逐渐发生折叠,直至回到加入表面活性剂前的原始状态。

3 傅里叶变换红外光谱法

红外光谱由分子振动能级跃迁产生,利用红外光谱中吸收峰的位置和形状可推断未知物结构,从分子到原子水平上对物质的化学结构进行定性分析[24]。蛋白质二级结构的胺酰Ⅰ带伸缩振动在红外光谱图上表现为特征性的吸收峰,例如1 610~1 640 cm-1通常为β-折叠结构;1 640~1 650 cm-1为无规卷曲;1 650~1 658 cm-1为α-螺旋结构;1 660~1 695 cm-1为β-转角[25]。当小分子与蛋白质相互作用后,维系蛋白质二级结构的主要作用力氢键会遭到不同程度的破坏,从而导致蛋白质变性[26],因此应用该方法可推断不同状态、浓度及环境中蛋白质二级结构的变化情况[27]。Naggar等[28]研究了两种1,4-苯二氮卓类药物与BSA的相互作用机制。红外光谱结果显示当药物与BSA作用后,游离药物分子的特征谱带完全消失,而BSA的红外光谱胺酰Ⅰ带和胺酰Ⅱ均发生了位移,这可能是由于药物与蛋白质多肽中的CO和C—N基团结合,即复合物的生成引起了多肽羰基氢键重排和α-螺旋结构降低。Naik等[29]利用红外光谱法定量研究了与磺胺甲恶唑(SMZ)作用前后人血清白蛋白(HSA)二级结构的变化,结果表明SMZ-HSA复合物的形成使得HSA的α-螺旋结构由49.4%增至60.4%,β-折叠结构由36.5%降下降至31.5%,β-转角由14.1%下降至8.1%,α-螺旋结构的增加以及β-折叠结构的降低在一定程度上说明了高浓度的SMZ会影响蛋白质结构的稳定性。吴克刚等[30]采用红外法研究了芳樟醇与BSA之间的相互作用机制。实验表明芳樟醇使得蛋白质的α-螺旋结构含量降低,而其他二级结构的总含量升高,因此推断芳樟醇导致BSA肽链伸展,即构象发生变化。

式(1)中FF0分别为加入猝灭剂前后荧光物质的荧光强度;Q为猝灭剂浓度;τ0为不存在猝灭剂时荧光体的荧光寿命;Ksv为猝灭常数。通过猝灭常数与温度之间的关系可以区分静态猝灭和动态猝灭。静态猝灭是指猝灭剂和荧光物质的基态分子之间结合生成不发射荧光的复合物而导致荧光强度降低,升温会降低复合物稳定性,因此猝灭常数Ksv随温度的升高而减小。动态猝灭是由于猝灭剂分子与激发态荧光物质分子之间发生物理碰撞,致使荧光物质由激发态返回基态不发射荧光,升温会增加有效碰撞及加速电子转移,因此猝灭常数Ksv随温度的升高而增大。Chaves等[8]研究了白人参茎皮中分离出的一种吲哚生物碱(PIA)对BSA分子的荧光猝灭作用。实验结果表明,PIA使BSA荧光发射峰红移,且猝灭常数Ksv随温度升高而降低,因此推断PIA对BSA为静态猝灭,PIA增加了BSA分子中色氨酸残基周围微环境的疏水性。Hao等[9]采用荧光光谱法考察了姜黄色素(CUR)与BSA的相互作用,实验结果表明CUR使得BSA的荧光强度降低并伴随最大发射峰蓝移,猝灭常数Ksv和猝灭速率常数Kq均随温度升高而降低,由此推断CUR对BSA的猝灭作用为静态猝灭,色氨酸残基微环境的极性降低,疏水性增加。

4 圆二色光谱法

三维荧光光谱是近年来发展起来的荧光分析新技术,是以激发波长为Y轴,发射波长为X轴,荧光强度为Z轴的三维坐标所表征的矩阵光谱,也叫总发光光谱。与通常的荧光光谱相比,三维荧光光谱比二维平面图多了一个坐标,因此该技术在获得激发波长与发射波长的同时更能得到激发波长和发射波长变化时的荧光强度信息。利用三维荧光光谱法能够较直观地观察Trp残基在蛋白质分子中的微环境及其在不同条件下的构象变化,此外由于其信息丰富的图谱表达方式及快速、选择性好、灵敏度高等优点,被广泛应用于小分子与蛋白质相互作用的研究。Zhang等[22]采用三维荧光光谱法研究了1-羟基芘(1-OHP)与BSA相互作用,实验结果表明,瑞利散射峰强度增加,其原因可能是1-OHP-BSA复合物的形成增加了大分子粒径,进而增强了散射效应。而色氨酸残基的荧光发射峰强度随着1-OHP的加入显著降低且产生了3 nm的红移,说明色氨酸残基的微环境疏水性降低。Singha等[23]通过金雀异黄素与BSA相互作用的三维荧光光谱分析结果表明:色氨酸和酪氨酸残基对应的特征峰和提供蛋白质多肽骨架的光谱特性峰均出现猝灭现象,说明金雀异黄素与BSA相互作用诱导BSA的构象发生变化。

1971年Lloyd[10]首先提出利用同步荧光光谱通过选择合适的激发波长和发射波长间隔(Δλ=λem-λex=常数)可将普通荧光光谱上相互重叠的荧光峰分开。这一发现解决了蛋白质中Trp、Tyr及Phe残基在常规荧光光谱中由于激发光谱和发射光谱易出现重叠而不能完成同步测定的问题[11,12]。1979年Miller[13]利用同步荧光光谱法分别获得了Trp和Tyr的特征光谱,即Δλ=15 nm时仅显示酪氨酸残基的荧光光谱特性,Δλ=60 nm时仅显示色氨酸残基的荧光光谱特性。此外氨基酸残基的荧光发射峰波长与其所处的微环境有关,环境极性增加则发射峰红移,疏水性增加则发射峰蓝移[14]。例如当λmax位于330~332 nm时,表明Trp残基处于疏水性介质中,即被埋藏在疏水腔中;当λmax位于342 nm时,表明Trp残基部分处在疏水性介质中;当λmax位于350~352 nm时,表明Trp残基完全暴露于水相中,即疏水腔瓦解,蛋白质的结构松弛。因此通过Trp残基的同步荧光光谱最大发射峰的变化,可推断蛋白质构象变化的信息。和常规荧光光谱法相比,同步荧光光谱法具有谱图简化、选择性高、光散射干扰少等特点[15,16]。Tian等[17]利用同步荧光法考察了具有萘酰亚胺药效的四种不同取代基的萘酰亚胺-多胺缀合物与BSA相互作用,结果表明药物使得BSA酪氨酸残基的同步荧光光谱均出现不规则的增强或猝灭,且色氨酸的最大发射波长发生红移,因此推断药物与BSA形成的复合物降低了色氨酸残基的疏水性。曹娟等[18]利用同步荧光光谱法考察了新型的基于壳聚糖的希夫碱化合物(DMABA-CSn)与BSA之间的相互作用。研究结果表明,色氨酸残基的最大发射波长略有蓝移,因此推断BSA的色氨酸残基附近的疏水性增强极性减小,BSA与DMABA-CSn的结合点更接近于色氨酸残基。吴雨杭等[19]采用同步荧光光谱法研究了金雀花碱(Cy)与BSA之间的相互作用,实验结果表明Δλ=15 nm时,Cy使得Tyr残基的特征发射峰猝灭且由285 nm蓝移至277 nm,因此判断Cy使Tyr残基的微环境极性减小,疏水性增加。Ariga等[20]研究了盐酸依匹斯汀(EPN)与BSA的相互作用,实验结果表明EPN使色氨酸残基的最大发射波长由277 nm红移至292 nm,酪氨酸残基的最大发射波长由225 nm红移至272 nm,因此推断色氨酸残基与酪氨酸残基周围环境的极性发生了变化。Naseri等[21]利用同步荧光光谱法研究诺氟沙星(NFLX)与BSA间的相互作用模式,发现Δλ=15 nm时最大发射波长无明显位移,而Δλ=60 nm时最大发射波长由342 nm蓝移至335 nm,即NFLX的加入对酪氨酸残基的微环境影响不大,但增加了色氨酸残基周围的疏水性。

5 展望

近年来,随着分析仪器的快速发展,新的理论及实验技术不断涌现,如平衡透析法[37—39]、液相色谱法[40,41]、电化学方法[42]、X-晶体衍射[43]、质谱法[44]、核磁共振法[45]、毛细管电泳法[46]、共振光散射技术[47—49]等,更推动了小分子与蛋白质相互作用研究的发展。笔者课题组采用多种分析方法研究了胭脂红[50]、赤藓红[51]、喹啉黄[52]和苯甲酸[53]等食品添加剂与BSA之间的作用机理,为揭示食品添加剂在生物体内的分布、贮存、代谢及毒性等提供参考。

作为研究外源性小分子与BSA相互作用最为成熟、最为广泛的方法,光谱法具有灵敏度高、简便快速、成本较低等优点,但也存在着一定的局限,例如若研究的小分子本身具有生色团,则可能会影响体系紫外光谱特征的判断;若小分子在蛋白质的荧光激发波长处有吸收,则会产生内滤光效应[54];红外光谱法易受外界因素的影响,重复性、灵敏度等均有待提高。综上所述,由于蛋白质构象的复杂性,单一的分析手段无法获得全面的信息,因此综合运用多种研究手段,或者与计算机模拟技术的联合,将成为该研究领域的发展趋势。

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顾佳丽,伊鲁东,李东玲,胡雪健,赵恒
《科学技术与工程》 2018年第14期
《科学技术与工程》2018年第14期文献

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